Fizyka kwantowa w białkach | Wiadomości z Mirage

Nowa technika analityczna jest w stanie zapewnić nieosiągalne dotąd wglądy w niezwykle szybką dynamikę biomolekuł. Zespół programistów, kierowany przez Abbasa Ormazda z Uniwersytetu Wisconsin-Milwaukee i Robina Santra z DESY, przedstawia sprytne połączenie fizyki kwantowej i biologii molekularnej w czasopiśmie naukowym Nature. Naukowcy wykorzystali tę technikę do śledzenia sposobu, w jaki aktywne fotosyntetycznie żółte białko (PYP) ulega zmianom w swojej strukturze w czasie krótszym niż jedna bilionowa sekundy po wzbudzeniu światłem.

„Aby dokładnie zrozumieć procesy biochemiczne zachodzące w przyrodzie, takie jak fotosynteza w określonych bakteriach, ważne jest poznanie szczegółowej sekwencji zdarzeń” – wyjaśnia Santra. „Kiedy światło uderza w fotoaktywne białka, zmienia się ich struktura przestrzenna, a ta zmiana strukturalna determinuje rolę, jaką białko odgrywa w przyrodzie”. Do tej pory prawie niemożliwe było prześledzenie dokładnej kolejności, w jakiej zachodzą zmiany strukturalne. Tylko początkowe i końcowe stany cząsteczki przed i po reakcji można określić i wyjaśnić teoretycznie. „Ale nie wiemy dokładnie, jak zmienia się energia i kształt między nimi” – mówi Santra. „To tak, jakbyś widział, jak ktoś złożył ręce, ale nie możesz zobaczyć, jak splatają palce, aby to zrobić”.

Podczas gdy ręka jest wystarczająco duża, a ruch na tyle powolny, że można go śledzić naszymi oczami, patrząc na cząsteczki nie jest tak łatwo. Stan energetyczny cząsteczki można określić z dużą dokładnością za pomocą spektroskopii; Do analizy kształtu cząsteczki można wykorzystać jasne promieniowanie rentgenowskie, np. z lasera rentgenowskiego. Niezwykle krótka długość fali promieniowania rentgenowskiego oznacza, że ​​mogą one rozróżniać bardzo małe struktury przestrzenne, takie jak położenie atomów w cząsteczce. Jednak rezultatem nie jest obraz podobny do obrazu, ale raczej wyraźny wzór interferencyjny, który można wykorzystać do wywnioskowania utworzonej struktury przestrzennej.

Jasne, krótkie błyski rentgenowskie

Ponieważ ruchy są tak szybkie na poziomie molekularnym, naukowcy muszą używać niezwykle krótkich impulsów rentgenowskich, aby zapobiec rozmyciu obrazu. Dopiero wraz z pojawieniem się lasera rentgenowskiego możliwe było wytwarzanie wystarczająco jasnych i krótkich impulsów rentgenowskich, aby uchwycić tę dynamikę. Ponieważ jednak dynamika molekularna ma miejsce w dziedzinie fizyki kwantowej, gdzie prawa fizyki odbiegają od naszego codziennego doświadczenia, pomiary można wyjaśnić jedynie za pomocą kwantowej analizy fizycznej.

Należy wziąć pod uwagę charakterystyczną cechę białek fotoaktywnych: padające światło pobudza ich powłokę elektronową do wejścia w wyższy stan kwantowy, a to powoduje początkową zmianę kształtu cząsteczki. Ta zmiana kształtu może z kolei powodować wzajemne zakłócanie się wzbudzonego i podstawowego stanu kwantowego. W powstałym skoku kwantowym stan wzbudzony powraca do stanu podstawowego, w którym kształt cząsteczki początkowo pozostaje niezmieniony. W ten sposób stożkowe połączenie między stanami kwantowymi otwiera drogę do nowej struktury przestrzennej białka w stanie podstawowym mechaniki kwantowej.

Zespołowi kierowanemu przez Santrę i Ourmazda udało się teraz po raz pierwszy rozwikłać dynamikę strukturalną fotoaktywnego białka na takim stożkowym złączu. Zrobili to, opierając się na uczeniu maszynowym, ponieważ pełny opis dynamiki wymagałby w rzeczywistości zbadania każdego możliwego ruchu wszystkich zaangażowanych cząstek. To szybko prowadzi do niemożliwych do opanowania i nierozwiązywalnych równań.

6000 wymiarów

„Badane przez nas fotoaktywne żółte białko składa się z około 2000 atomów”, wyjaśnia Santra, główny naukowiec DESY i profesor fizyki na Uniwersytecie w Hamburgu. „Ponieważ każdy atom ma zasadniczo swobodę poruszania się we wszystkich trzech wymiarach przestrzennych, istnieje łącznie 6000 możliwości ruchu. Prowadzi to do równania mechaniki kwantowej z 6000 wymiarami – którego nawet dzisiejsze najpotężniejsze komputery nie są w stanie rozwiązać”.

Jednak analizy komputerowe oparte na uczeniu maszynowym pozwoliły zidentyfikować wzorce zbiorowego ruchu atomów w złożonej cząsteczce. „To tak, jakby ręka się poruszała: tam też nie patrzymy na każdy atom z osobna, ale na ich zbiorowy ruch”, wyjaśnia Santra. W przeciwieństwie do ręki, gdzie możliwości ruchu masy są oczywiste, opcje te nie są łatwe do zidentyfikowania w atomach cząsteczki. Jednak przy użyciu tej technologii komputer był w stanie zredukować około 6000 wymiarów do czterech wymiarów. Demonstrując tę ​​nową metodę, zespół Santry był również w stanie po raz pierwszy scharakteryzować stożkowe połączenie stanów kwantowych w złożonej cząsteczce złożonej z tysięcy atomów.

Szczegółowe obliczenia pokazują, jak to stożkowe połączenie tworzy się w czterowymiarowej przestrzeni i jak fotoaktywne żółte białko przechodzi przez nie do stanu początkowego po wzbudzeniu światłem. Naukowcy mogą teraz opisywać ten proces w krokach trwających kilkadziesiąt femtosekund (cztery milionowe części sekundy), a tym samym pogłębiać wiedzę na temat procesów fotonicznych. „W tym procesie oba pola są wzajemnie nawożone”, mówi Santra, która jest również członkiem Hamburg Group of Excellence „CUI: Advanced Imaging of Matter”.

DESY jest jednym z wiodących światowych ośrodków akceleratorów cząstek i zajmuje się badaniem struktury i funkcji materii — od interakcji małych cząstek elementarnych i zachowania nowych nanomateriałów i ważnych biomolekuł po wielkie tajemnice wszechświata. Akceleratory i detektory cząstek opracowane i zbudowane przez DESY w zakładach w Hamburgu i Zeuthen to wyjątkowe narzędzia badawcze. Generują najintensywniejsze promieniowanie rentgenowskie na świecie, przyspieszając cząstki, rejestrując energie i otwierając nowe okna we wszechświecie. DESY jest członkiem Stowarzyszenia Helmholtza, największego towarzystwa naukowego w Niemczech, i otrzymuje fundusze od niemieckiego Federalnego Ministerstwa Edukacji i Badań Naukowych (BMBF) (90 proc.) oraz niemieckich krajów związkowych Hamburga i Brandenburgii (10 proc.).

Referencja:

1. a. Hosseinizadeh, N. Breckwoldt, R.; Fong, R.; Sepehr, M, Schmidt, B. Schwander, R. Santra, A.; Ormazd. Niska rozdzielczość fotoaktywnego białka przechodzącego przez złącze czopków. Przyroda, rok 2021: 10.1038 / 10.1038 / s41586-021-04050-9